Thanh bên bài viết

pdf
Ngày xuất bản: 05/02/2025
Số lượt xem tóm tắt: 335
Số lượt xem pdf: 133
DOI: https://doi.org/10.51298/vmj.v546i3.12781
Số xuất bản
Tập 546 Số 3 (2025)
Chuyên mục
Các bài báo
Trích dẫn bài báo
Ngô, V. H., Ngô, T. H., Lương, X. H., & Cấn, V. M. (2025). ĐÁNH GIÁ TÁC DỤNG KHÁNG KHUẨN-KHÁNG NẤM VÀ TAN MÁU CỦA HOẠT CHẤT IND-411 ĐƯỢC TẠO RA DỰA TRÊN PEPTIDE TỰ NHIÊN INDOLICIDIN. Tạp Chí Y học Việt Nam, 546(3). https://doi.org/10.51298/vmj.v546i3.12781

ĐÁNH GIÁ TÁC DỤNG KHÁNG KHUẨN-KHÁNG NẤM VÀ TAN MÁU CỦA HOẠT CHẤT IND-411 ĐƯỢC TẠO RA DỰA TRÊN PEPTIDE TỰ NHIÊN INDOLICIDIN

Ngô Văn Hoà1, Ngô Thu Hằng2, Lương Xuân Huy3, Cấn Văn Mão2,
1 Bệnh viện Quân y 103, Học viện Quân y
2 Học viện Quân Y, Hà Nội
3 Trường Đại học Phenikaa, Hà Nội

Nội dung chính của bài viết

Tóm tắt

Mục tiêu: Tổng hợp và đánh giá tác dụng kháng khuẩn và kháng nấm của dẫn xuất IND-411 được tạo ra dựa trên cấu trúc của Indolicidin. Phương pháp nghiên cứu: IND-411 được tạo ra bằng kỹ thuật tổng hợp peptide pha rắn. Nghiên cứu tác dụng kháng khuẩn và kháng nấm bằng phương pháp khuếch tán trên thạch và khả năng gây vỡ hồng cầu bằng thử nghiệm hemolysis. Kết quả: IND-411 thu được có độ tinh sạch 99,4% xác định bằng hệ sắc ký lỏng hiệu năng cao. Đồng thời IND-411 cho thấy hoạt tính tốt hơn trên cả ba chủng vi khuẩn E. coli, S. Epidermidis, S. aureus và nấm C. albicans trong khi khả năng gây tan máu thấp hơn hẳn so với Indolicidin. Kết luận: Dẫn xuất IND-411 được tổng hợp thành công và có tiềm năng ứng dụng trong kháng khuẩn và kháng nấm hơn so với peptide tự nhiên Indolicidin.

Chi tiết bài viết

Từ khóa

Indolicidin; Kháng khuẩn; Tan máu; Kháng nấm.

Tài liệu tham khảo

1. A.S. Ladokhin, M.E. Selsted, S.H. White, CD Spectra of Indolicidin Antimicrobial Peptides Suggest Turns, Not Polyproline Helix, Biochemistry 38(38) (1999) 12313-12319.
2. H. Bui Thi Phuong, H. Doan Ngan, B. Le Huy, H. Vu Dinh, H. Luong Xuan, The amphipathic design in helical antimicrobial peptides, ChemMedChem 19(7) (2024) e202300480.
3. H.X. Luong, H.D. Ngan, H.B. Thi Phuong, T.N. Quoc, T.T. Tung, Multiple roles of ribosomal antimicrobial peptides in tackling global antimicrobial resistance, Royal Society Open Science 9(1) 211583.
4. D.I. Chan, E.J. Prenner, H.J. Vogel, Tryptophan- and arginine-rich antimicrobial peptides: Structures and mechanisms of action, Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Biomembranes 1758(9) (2006) 1184-1202.
5. C.-H. Hsu, C. Chen, M.-L. Jou, A.Y.-L. Lee, Y.-C. Lin, Y.-P. Yu, W.-T. Huang, S.-H. Wu, Structural and DNA-binding studies on the bovine antimicrobial peptide, indolicidin: evidence for multiple conformations involved in binding to membranes and DNA, Nucleic Acids Res 33(13) (2005) 4053-4064.
6. C.L. Friedrich, A. Rozek, A. Patrzykat, R.E.W. Hancock, Structure and Mechanism of Action of an Indolicidin Peptide Derivative with Improved Activity against Gram-positive Bacteria *, Journal of Biological Chemistry 276(26) (2001) 24015-24022.
7. W.E. Robinson, Jr., B. McDougall, D. Tran, M.E. Selsted, Anti-HIV-1 activity of indolicidin, an antimicrobial peptide from neutrophils, Journal of Leukocyte Biology 63(1) (1998) 94-100.
8. H.X. Luong, T.T. Thanh, T.H. Tran, Antimicrobial peptides – Advances in development of therapeutic applications, Life Sciences 260 (2020) 118407.
9. S.-M. Kim, J.-M. Kim, B.P. Joshi, H. Cho, K.-H. Lee, Indolicidin-derived antimicrobial peptide analogs with greater bacterial selectivity and requirements for antibacterial and hemolytic activities, Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Proteins and Proteomics 1794(2) (2009) 185-192.
10. C. Subbalakshmi, E. Bikshapathy, N. Sitaram, R. Nagaraj, Antibacterial and hemolytic activities of single tryptophan analogs of indolicidin, Biochemical and Biophysical Research Communications 274(3) (2000) 714-716.